Actine hydrolysée

Toutes les cellules, tissus et organes de notre corps sont constitués de protéines, et différents types de protéines jouent des fonctions différentes. Pour compenser ou améliorer la fonction d'une certaine protéine, les gens vont obtenir la protéine correspondante par le biais de suppléments acquis. Le collagène en est un exemple typique, et il en va de même pour l'actine hydrolysée. Alors, quels sont les effets de l’hydrolyse de l’actine ?

L'actine est une protéine de taille moyenne composée de 375 résidus d'acides aminés et codée par un grand gène hautement conservé. Il existe sous deux formes, monomères et polymères.

L'actine monomère est une molécule sphérique composée d'une chaîne polypeptidique, également connue sous le nom d'actine globulaire (G-actine), et son apparence est similaire à celle d'une cacahuète. Les polymères d'actine forment des filaments d'actine, appelés fibrosactine (F-actine). Au microscope électronique, la F-actine est une double hélice d'un diamètre de 8 nm et d'une distance entre les hélices de 37 nm. L'actine est la protéine la plus abondante dans les cellules eucaryotes. Dans les cellules musculaires, l’actine représente 10 % des protéines totales, et même dans les cellules non musculaires, l’actine représente 1 à 5 % des protéines cellulaires totales.

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L'actine est une protéine de taille moyenne composée de 375 résidus d'acides aminés et codée par un grand gène hautement conservé. Le poids moléculaire d'une molécule d'actine monomère est de 43 kDa et elle possède trois sites de liaison. L’un est le site de liaison de l’ATP et les deux autres sont des sites de liaison des protéines de liaison à l’actine.

L'actine est exprimée sous au moins six formes isomères, qui sont divisées en trois types : α, β et γ. Selon les différents points isoélectriques, l'actine des cellules animales supérieures peut être divisée en trois catégories : α est distribuée dans diverses cellules musculaires, β et γ sont distribuées dans les cellules musculaires et les cellules non musculaires. Il existe trois actines alpha (squelettique, cardiaque et musculaire lisse), une actine bêta et deux actines gamma (muscle lisse gamma et muscle non lisse gamma).

Les cellules eucaryotes ont besoin de réseaux de fibres d’actine pour contrôler et maintenir leur morphologie et leur structure interne, et la première étape de la formation de ces réseaux est la nucléation de nouvelles fibres d’actine. Plusieurs facteurs cellulaires ont la capacité de former de nouvelles fibres d’actine, et chaque facteur peut former un réseau spécifique. Le complexe le plus étudié d’entre eux est le complexe de protéines apparentées à l’actine 2/3 (Arp2/3), qui forme des réseaux en recrutant de nouvelles fibres autour de fibres préexistantes. Pour générer la motilité et déplacer la membrane cellulaire, Arp2/3 nécessite l'aide d'autres protéines, notamment la protéine de coiffage (CP).

Les protéines de coiffage sont des composants importants du réseau nucléé Arp2/3, le réseau d'actine qui pilote la motilité. La théorie traditionnelle soutient que le mouvement rapide nécessite une croissance rapide des fibres d'actine et que, par conséquent, la CP peut augmenter la concentration de monomères d'actine à l'état stable en coiffant les extrémités des crochets à croissance rapide de la plupart des fibres d'actine dans la cellule. L'augmentation de la concentration en monomère peut entraîner une extension plus rapide de la petite quantité restante de filaments d'actine non coiffés, ce qui entraîne un mouvement plus rapide. Cependant, la théorie ci-dessus n’a jamais été vérifiée expérimentalement.