La fièvre augmente-t-elle les transaminases ?

Une transaminase élevée agit comme un catalyseur et un baromètre dans le foie. Ce test peut confirmer si le foie du patient présente un taux sérique élevé, endommageant les cellules hépatiques et provoquant des problèmes et des effets sur l'organisme. Cependant, tout le monde doit faire attention au fait qu'il n'y a aucune garantie que la transaminase soit élevée en cas de fièvre. Les causes de ce type de problème comprennent une maladie du foie, une nécrose du foie, etc.

L'aminotransférase (transaminase) est une classe d'enzymes qui catalysent le transfert de groupes aminés entre les acides aminés et les acides céto. On le trouve largement dans les tissus animaux et végétaux et dans les micro-organismes, et sa teneur est plus élevée dans les tissus animaux tels que le myocarde, le cerveau, le foie et les reins, ainsi que dans les germes de haricot mungo.

La transaminase est un « catalyseur » essentiel au fonctionnement normal du foie humain, une « usine chimique ». C'est un « baromètre » du foie. Les cellules hépatiques sont le principal habitat de la transaminase. Lorsque les cellules hépatiques deviennent enflammées, empoisonnées, nécrotiques, etc., elles seront endommagées et la transaminase sera libérée dans le sang, provoquant une augmentation de la transaminase sérique.

Présentation du type

Il existe de nombreux types de transaminases. À l'exception de la lysine et de la thréonine, les autres acides aminés α présents dans l'organisme peuvent participer à la transamination et chacun possède sa propre transaminase spécifique. Parmi elles, l’alanine aminotransférase (GPT) et l’aspartate aminotransférase (GOT) sont les plus importantes. Le premier catalyse la transamination entre le glutamate et le pyruvate, et le second catalyse la transamination entre le glutamate et l'oxaloacétate. Toutes les réactions catalysées par les transaminases sont réversibles. Les transaminases peuvent être divisées en trois grandes catégories selon leurs substrats. Acide aminé la (cétoacide transaminase), acide aminé ω (cétoacide transaminase) et acide aminé D transaminase. Le cofacteur de la transaminase est le phosphate de pyridoxal ou le phosphate de pyridoxamine, qui peuvent être interchangés dans la réaction de transamination.

Dans les tissus des animaux supérieurs, les transaminases les plus actives sont la glutamate:oxaloacétate transaminase (GOT) et la glutamate:pyruvate transaminase (GPT).

La GOT est plus active dans le cœur, suivie du foie ; la GPT est plus active dans le foie. Lorsque la membrane cellulaire du foie est rompue et endommagée, l'alanine aminotransférase GPT est libérée dans le sang et l'activité enzymatique dans le sang augmente considérablement. Dans la pratique clinique, la mesure de l’activité des transaminases dans le sang peut être utilisée comme indicateur diagnostique. Par exemple, la mesure de l'activité GPT peut être utilisée pour diagnostiquer si la fonction hépatique est normale ou non. L'activité GPT dans le sérum des patients atteints d'hépatite aiguë peut être significativement plus élevée que celle des personnes normales. La mesure de l'activité GOT est utile pour le diagnostic des maladies cardiaques. L'activité GOT dans le sérum montre une augmentation lors d'un infarctus du myocarde.

effet

La transaminase est un « catalyseur » essentiel au fonctionnement normal du foie humain, une « usine chimique ». C'est un « baromètre » du foie. Les cellules hépatiques sont le principal habitat de la transaminase. Lorsque les cellules hépatiques sont endommagées par une inflammation, un empoisonnement, une nécrose, etc., la transaminase sera libérée dans le sang, provoquant une augmentation de la transaminase sérique.