L'alcool peut-il dénaturer les protéines ?

Les protéines sont une substance essentielle au corps humain. Elles sont très importantes pour la santé humaine. Il existe de nombreux aliments dans la vie qui contiennent des protéines. La consommation régulière d'aliments à forte teneur en protéines présente de nombreux avantages pour la santé humaine. Cependant, les protéines sont très faciles à dénaturer au cours de la vie. Si elles ne sont pas manipulées correctement, les protéines perdront leur activité d'origine et ne seront pas digérées et absorbées par le corps humain.

L’alcool peut-il dénaturer les protéines ?

L'alcool peut déformer les protéines car sa structure contient -OH, qui a des propriétés similaires et compatibles. Il peut se combiner avec les groupes de protéines et ainsi modifier les propriétés des protéines.

Dénaturation des protéines

La dénaturation des protéines fait référence à la destruction de la conformation spatiale spécifique d'une protéine sous l'action de certains facteurs physiques et chimiques tels que la chaleur, les solvants organiques, les ions de métaux lourds et les réactifs bioalcalins, c'est-à-dire que la structure spatiale ordonnée devient une structure spatiale désordonnée, ce qui conduit à des changements dans ses propriétés physiques et chimiques et à une perte d'activité biologique. La dénaturation ne modifie pas la structure primaire de la protéine, seules les structures secondaires, tertiaires et quaternaires, c'est-à-dire les structures de niveau supérieur, changent.

Qu’est-ce qui peut provoquer une dégénérescence ?

Précipitation des protéines avec des sels de métaux lourds

Les protéines peuvent se combiner avec des ions de métaux lourds tels que le mercure, le plomb, le cuivre, l'argent, etc. pour former une précipitation saline. Les conditions de précipitation doivent être légèrement supérieures au point isoélectrique. En effet, à ce stade, les molécules de protéines contiennent davantage d'ions négatifs qui se combinent facilement avec les ions de métaux lourds pour former des sels. Les protéines précipitées par les métaux lourds sont souvent dénaturées, mais si elles sont soumises à des conditions de basse température et que la concentration en ions de métaux lourds est contrôlée, elles peuvent également être utilisées pour séparer et préparer des protéines non dénaturées.

En pratique clinique, la propriété des protéines à se lier aux sels de métaux lourds est utilisée pour sauver les patients qui ont été intoxiqués par ingestion accidentelle de sels de métaux lourds. Les patients reçoivent une grande quantité de protéines par voie orale, puis des émétiques sont utilisés pour les faire vomir les sels de métaux lourds liés afin de les détoxifier.

Précipitation des protéines avec des solvants organiques

Les solvants organiques miscibles à l'eau, comme l'alcool, le méthanol, l'acétone, etc., ont une forte affinité pour l'eau et peuvent détruire la membrane d'hydratation des particules protéiques, provoquant ainsi la précipitation des protéines au point isoélectrique. À température ambiante, la précipitation des protéines par des solvants organiques provoque souvent une dénaturation. C'est le cas par exemple de la désinfection et de la stérilisation à l'alcool. Cependant, à basse température, la dénaturation se déroule plus lentement et peut être utilisée pour séparer et préparer diverses protéines plasmatiques.

Chauffage et solidification

Le chauffage d'une solution protéique à une température proche de son point isoélectrique peut provoquer la coagulation et la précipitation de la protéine. Le chauffage dénature d'abord la protéine. La structure régulière de la chaîne peptidique s'ouvre pour devenir une structure lâche et irrégulière, l'asymétrie des molécules augmente et les groupes hydrophobes sont exposés, qui se condensent ensuite en masses protéiques gélatineuses. Par exemple, dans un œuf cuit, le jaune et le blanc d'œuf coagulent tous les deux.

Caractéristiques des personnes transgenres

La caractéristique la plus importante de la protéine dénaturée est la perte de son activité biologique, comme la disparition de la fonction catalytique de l'enzyme et le changement des propriétés immunitaires de la protéine ; en outre, les propriétés physiques et chimiques sont modifiées, comme la solubilité est diminuée ; les propriétés biochimiques sont modifiées, les liaisons peptidiques sont exposées, la sensibilité à l'enzyme est augmentée et elle est facile à hydrolyser par les protéases.