Quels sont les symptômes de la maladie myolytique

Dans la vie quotidienne, de nombreuses personnes préfèrent les aliments riches en sel, en gras et irritants. De telles habitudes de vie à long terme peuvent causer de graves dommages à l'organisme. La maladie myolytique peut survenir en raison d’une compression musculaire causée par une posture fixe, des exercices fréquents et excessifs, un choc électrique à haute tension, un spasme systémique, etc. La polyarthrite rhumatoïde est également une maladie dans laquelle les cellules musculaires du corps humain meurent.

Question 1

La rhabdomyolyse est une maladie dans laquelle les cellules musculaires produisent des substances toxiques, entraînant des lésions rénales, communément appelées dissolution musculaire. Il existe trois types de muscles dans le corps humain : le muscle cardiaque, le muscle lisse et le muscle squelettique. Le muscle cardiaque et le muscle squelettique sont striés. La rhabdomyolyse survient généralement dans les muscles squelettiques liés aux mouvements de nos membres. La rhabdomyolyse survient souvent après qu’un muscle a été frappé violemment, comprimé pendant une longue période ou surutilisé. Dans quelques autres cas, comme le blocage des vaisseaux sanguins entraînant une hypoxie musculaire et les patients souffrant de pathologies corporelles particulières prenant certains médicaments, une rhabdomyolyse peut également être provoquée.

(I) Modifications biochimiques dans les muscles

⒈Protéines contractiles et métabolisme

La myosine peut être divisée en collagène insoluble et en protéine myofibrillaire soluble selon qu'elle est soluble dans une solution alcaline à température ambiante. Ce dernier représente plus de 90 % du muscle adulte normal. Dans la myopathie, les protéines solubles diminuent, atteignant moins de 50 % au stade tardif, tandis que le collagène du tissu conjonctif augmente. Dans les muscles atteints de dystrophie musculaire pseudohypertrophique, l’activité ATPase de la myosine est diminuée et la capacité de l’actomyosine à lier le Ca2+ est inférieure à celle des personnes normales. Le taux de synthèse des protéines dans les ribosomes extraits des muscles des personnes atteintes de myopathie ou porteuses de gènes est plus élevé que celui des personnes normales. La méthode de radiographie automatique détecte que le taux d'incorporation de leucine dans les protéines du sarcoplasme des muscles des patients est plus rapide que celui des personnes normales. En utilisant la 3-méthylhistidine, le principal composant de l'actine et de la myosine, comme indicateur, il a été constaté que la quantité excrétée dans l'urine des enfants atteints de myopathie pseudohypertrophique est 3 fois supérieure à celle des enfants normaux du même âge, ce qui indique que le taux de synthèse de la myosine augmente dans la myopathie.

⒉ Enzymes musculaires

Au stade précoce de la myopathie, les activités d'enzymes telles que la cathepsine A et B, la dipeptidase, l'arylthioestérase et la ribonucléase sont considérablement augmentées, tandis que les activités d'enzymes telles que la cathepsine D, la phosphatase acide, la β-acétylglucosaminidase, la fucosidase et la mannosidase ne commencent à augmenter qu'au stade avancé de la myopathie. On pense généralement qu’il s’agit d’un changement non spécifique et secondaire, qui est la réponse des fibres musculaires à certains facteurs nocifs. En ce qui concerne les enzymes de la glycolyse et du métabolisme du sucre, il a d'abord été découvert que le taux de glycolyse des muscles des patients atteints de myopathie était inférieur à celui des personnes normales, puis il a été découvert que les activités de l'α-phosphorylase, de la phosphoglucomutase (PGM) et de l'aldolase étaient diminuées, et l'activité de l'aldolase était seulement inférieure à la moitié de celle des personnes normales. On a également observé une diminution significative de la CPK et de l’ATPase, en particulier dans le type juvénile. Les activités de l'adénylate kinase (AK), de l'AMMP désaminase, de la LDH, de la pyruvate kinase (PK) et de la glycéraldéhyde phosphate déshydrogénase (GAP-DH) étaient également inférieures à celles des muscles normaux, tandis que les activités de la 6-phosphoglucose déshydrogénase et de l'acide 6-phosphoglucuronique déshydrogénase étaient augmentées, ce qui indique que la voie des pentoses phosphates était active. Cela est dû au fait que la croissance des fibres régénératrices dans les muscles nécessite une synthèse plus importante d'acides nucléiques. Le LDH5 ne représente que 17,7 % du LDH dans les muscles des patients atteints de dystrophie musculaire (la normale est de 31,4 %), ce qui est significativement diminué, tandis que le CPK-MM est plus élevé que dans les muscles normaux. Une hexokinase de type II anormale (HK-II) survient dans la myopathie pseudohypertrophique.