Avez-vous vu Train to Busan ? Ce film, avec son intrigue dramatique et son sens stimulant, a attiré de nombreux cinéphiles qui se sont arrêtés pour le regarder. L'émergence du virus zombie conduit à un complot où les survivants s'échappent et s'entraident dans la marée de zombies. L'humanité du protagoniste s'éveille lors de son évasion. Malheureusement, il est infecté alors qu'il aide une mère et sa fille à s'échapper, et il saute de la voiture et meurt. On y voyait de l’humanité et de la solidarité, mais on devait aussi craindre la « tyrannie » du virus zombie. Alors, le virus zombie existe-t-il vraiment ? À quoi cela ressemble-t-il ? Examinons de plus près cette version réelle du « virus zombie » : le prion. Quelle est la nature chimique des prions ? Peut-être que si nous le comprenons littéralement, nous pouvons le comprendre grossièrement : « Prion » signifie protéine ; donc, pour faire simple, c'est un virus composé de protéines. Mais certaines personnes peuvent se demander : les virus sont généralement composés de protéines et d’acides nucléiques (ADN ou ARN), alors qu’ont-ils de spécial ? Bien sûr. Le prion, également connu sous le nom de « prion », « facteur d'infection protéique », « prion toxine » et « protéine infectieuse », est un « virus » composé uniquement de protéines. Donc, à proprement parler, ce n’est pas un virus, mais on l’appelle simplement un « prion ». Pourquoi l'appelle-t-on le « virus zombie » ? Lorsque nous parlons du « virus zombie », examinons les maladies qu’il peut provoquer. Il y a déjà trois cents ans, les humains ont découvert une telle maladie chez les moutons et les chèvres : ils ressentent généralement d'extrêmes démangeaisons et se frottent souvent contre des troncs d'arbres rugueux et des surfaces en pierre, provoquant la chute de tous les poils de leur corps, d'où le nom de « prurit du mouton ». La maladie de la vache folle a été découverte pour la première fois en 1958 : le facteur infectieux associé (prion) peut détruire les tissus des cellules cérébrales, provoquant une cavitation ; les vaches malades présentent des troubles du mouvement autonome et des horloges biologiques perturbées. La maladie de la vache folle a non seulement causé des pertes de plusieurs dizaines de milliards de livres à l’économie britannique, mais a également provoqué une grande panique sociale. En plus de cela, il existe également l'encéphalomalacie infectieuse du vison, la maladie débilitante chronique du cerf rouge et du cerf, l'encéphalopathie spongiforme du chat, le kuru et la maladie de Creutzfeldt-Jakob, etc. Il n'est pas difficile de constater que ces maladies provoquent chez les patients des comportements anormaux et des symptômes similaires à ceux des zombies. Maintenant, comprenez-vous pourquoi on l’appelle le « virus zombie » ? Quelle est la structure des prions et leur relation avec les gènes ? Ceux d’entre nous qui ont étudié la biologie et la chimie au lycée savent que les facteurs qui affectent les protéines comprennent le type et le nombre d’acides aminés, l’ordre des acides aminés et leur structure spatiale ; les gènes guident la synthèse des protéines. Nous pouvons donc ici partir de ces deux points de connaissance pour clarifier son « vrai visage ». Peut-être serez-vous surpris d’apprendre que nous avons les gènes pour le synthétiser dans notre corps ! Bien sûr, les gènes du corps ne produisent généralement pas de substances aussi nocives pour le corps humain. Alors, quelle est la raison ici ? Les humains possèdent 23 paires de chromosomes, et la 20e paire de chromosomes contient le gène codant pour la protéine prion (PrP). La différence est que le prion que nous avons mentionné ci-dessus est la protéine prion pathogène (PrPSc), tandis que ce gène code pour la protéine prion normale (PrPc) ! Qu'est-ce que ça veut dire? Pour faire simple, il est produit par le corps humain. Ce qui est habituellement produit est la protéine normale PrP (Remarque : c'est une glycoprotéine des cellules humaines normales), mais le prion dont nous parlons est la protéine pathogène PrP. Parce que le gène a « mal tourné » lors de la synthèse des protéines, la chaîne polypeptidique PrP synthétisée a été « traitée » de manière incorrecte en raison de sa négligence, formant un « produit défectueux » qui nous est nocif - une protéine PrP anormale - PrPSc. Par rapport à la protéine normale PrPc, elle présente plusieurs phénomènes de repliement anormaux, ce qui rend la PrPSc peu soluble et ne sera pas hydrolysée par les protéases. En général, les prions sont des protéines pathogènes codées par la 20e paire de chromosomes du corps humain, avec une structure spatiale anormale et produites par la dénaturation de protéines normales. Maintenant, comprenez-vous les « tabous gravés dans les gènes humains » ? Quel est le mécanisme pathogénique des prions ? Comme mentionné ci-dessus, les prions sont des protéines anormales produites par le corps humain, mais utiliser la puissance d’une petite quantité de protéines pour lutter contre notre système immunitaire est voué à l’échec. C'est pourquoi il a eu recours à un « sale tour » : l'assimilation. L’effet d’assimilation peut être comparé à la « réaction en chaîne » de la fission nucléaire, et peut également être associé à « l’effet domino ». La protéine anormale entre en « contact étroit » avec la protéine normale de notre corps, puis l'incite à se transformer en la même protéine anormale qu'elle-même, puis ils continuent la prochaine « réaction en chaîne ». Et alors, insidieux, n'est-ce pas ? Comment prévenir les maladies à prions ? Étant donné que c’est si vicieux et insidieux, comment pouvons-nous empêcher que cela se produise ? Voici des instructions et des suggestions. Même si nous ne disposons pas actuellement de médicaments capables de tuer les prions, nous pouvons néanmoins les prévenir. Premièrement, ne mangez pas de viande d’origine inconnue ou non inspectée ; deuxièmement, le matériel médical utilisé en chirurgie neurologique doit être strictement désinfecté ; Enfin, s'il y a des personnes atteintes de maladies apparentées autour de vous, veillez à ne pas les contacter pour éviter toute infection. (Prenez un petit carnet et notez-le, les points clés !) Post-scriptum : Hommage aux scientifiques qui ont travaillé dur pour cela De nombreux scientifiques ont apporté de grandes contributions à la lutte contre les maladies à virus mous. Daniel Carlton Gajdusek s'est plongé seul dans la tribu primitive, a vécu avec les indigènes et a exploré le mystère de la maladie de Kru ; Le biologiste britannique Alps a proposé de manière créative que le facteur pathogène de la « tremblante » ne contient pas d’acide nucléique. Même si cela était considéré comme une hérésie, il insistait toujours sur la vérité et prouvait tout par des expériences ; Le virologue américain Prusiner a découvert les prions en 1982, résolvant ainsi le mystère de nombreuses maladies à prions ; ...... À ce jour, d’innombrables scientifiques luttent encore pour éliminer les prions. Leurs efforts et leur persévérance, leur courage et leur sagesse nous permettent de comprendre le mystère étape par étape, de remonter à la racine du problème et de sauver l’humanité. Veuillez leur exprimer notre plus grand respect ! Cet article est un travail du projet de vulgarisation scientifique Chine-Sky étoilé Produit par : Département de vulgarisation scientifique de l'Association chinoise pour la science et la technologie Producteur|China Science and Technology Press Co., Ltd., Beijing Zhongke Xinghe Culture Media Co., Ltd. Auteur : Fu Chunrui, créateur de vulgarisation scientifique Réviseur : Tao Ning, chercheur associé, Institut de biophysique, Académie chinoise des sciences |
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