La fonction principale de l'hémoglobine

Les gens normaux savent que le corps humain a besoin d'absorber des protéines chaque jour pour répondre à ses besoins, mais en fait, il existe de nombreux types de protéines différents, parmi lesquels l'hémoglobine est une protéine qui a une fonction de transport dans le corps humain. L'hémoglobine du corps humain est principalement présente dans le sang. L'hémoglobine joue donc un rôle essentiel dans le transport du sang. Ensuite, nous expliquerons en détail les fonctions du corps humain liées à l’hémoglobine.

Fonctions de l'hémoglobine humaine

L'hémoglobine est une protéine (en abrégé Hb ou HGB) responsable du transport de l'oxygène dans les organismes supérieurs. C'est la protéine qui rend le sang rouge. L'hémoglobine est constituée de quatre chaînes, deux chaînes α et deux chaînes β, chacune possédant un hème en forme d'anneau contenant un atome de fer. L'oxygène est lié aux atomes de fer et transporté dans le sang. Les caractéristiques de l’hémoglobine sont les suivantes : elle se combine facilement avec l’oxygène dans les endroits à forte teneur en oxygène ; et elle se sépare facilement de l’oxygène dans les endroits à faible teneur en oxygène. Cette caractéristique de l’hémoglobine permet aux globules rouges de transporter l’oxygène.

1. Fonction

L'hémoglobine est utilisée dans la recherche biochimique, la culture du virus de la grippe, des gonocoques, du bacille de la tularémie, des streptocoques, des pneumocoques, etc., et des pigments.

2. Valeur normale de référence

Mâle adulte : 130-175 g/L

Femelle adulte : 115-150 g/L

Nouveau-né : 170-200 g/L

Adolescents (enfants) : 110-160 g/L

3. Principe de fonctionnement

Le processus de combinaison de l’hémoglobine avec l’oxygène est un processus très magique. Tout d’abord, une molécule d’oxygène se lie à l’une des quatre sous-unités de l’hémoglobine. Après la liaison à l’oxygène, la structure de la globine change, ce qui entraîne un changement de la structure entière de l’hémoglobine. Ce changement permet à la deuxième molécule d’oxygène de trouver plus facilement une autre sous-unité de l’hémoglobine à laquelle se lier qu’à la première molécule d’oxygène, et sa liaison favorisera davantage la liaison de la troisième molécule d’oxygène, et ainsi de suite jusqu’à ce que les quatre sous-unités qui composent l’hémoglobine se lient respectivement à quatre molécules d’oxygène. Il en va de même pour la libération d'oxygène dans les tissus. La sortie d'une molécule d'oxygène stimule la sortie d'une autre jusqu'à ce que toutes les molécules d'oxygène soient complètement libérées. Ce phénomène intéressant est appelé effet synergique.

1. Synergie

En raison de l'effet synergétique de la structure moléculaire de l'hème, la courbe de liaison de l'hémoglobine et de l'oxygène est en forme de S. Dans une plage spécifique, lorsque la teneur en oxygène de l'environnement change, le taux de liaison des molécules d'hémoglobine et d'oxygène subit un processus de changement radical. La concentration en oxygène dans les tissus de l'organisme et la concentration en oxygène dans le tissu pulmonaire se trouvent des deux côtés de cette mutation. Par conséquent, dans le tissu pulmonaire, l'hémoglobine peut se lier entièrement à l'oxygène, et dans d'autres parties du corps, elle peut libérer entièrement les molécules d'oxygène qu'elle transporte. Cependant, lorsque la teneur en oxygène de l'environnement est très élevée ou très faible, la courbe de liaison de l'hémoglobine à l'oxygène est très plate et d'énormes fluctuations de la concentration en oxygène n'entraîneront guère de changements significatifs dans le taux de liaison de l'hémoglobine et de l'oxygène. Par conséquent, même si des personnes en bonne santé respirent de l'oxygène pur, la capacité du sang à transporter l'oxygène ne sera pas significativement améliorée. De ce point de vue, pour les personnes en bonne santé, les implications psychologiques de l'inhalation d'oxygène sont bien plus importantes que ses effets physiologiques.

En plus de transporter l'oxygène, l'hémoglobine peut également se lier aux ions dioxyde de carbone, monoxyde de carbone et cyanure de la même manière que l'oxygène. La seule différence réside dans la force de la liaison. Une fois que les ions monoxyde de carbone et cyanure se lient à l'hémoglobine, il leur est difficile de les quitter. C'est le principe de l'intoxication au gaz. Dans ce cas, d'autres substances ayant une capacité de liaison plus forte avec ces substances peuvent être utilisées pour la détoxification. Par exemple, l'intoxication au monoxyde de carbone peut être traitée par injection intraveineuse de bleu de méthylène.

2. Conjugaison de protéines

Une protéine conjuguée composée d'hème et de globine, qui est le composant coloré du sang des vertébrés. Sa fonction principale est de transporter l’oxygène et il joue également un rôle dans le maintien de l’équilibre acido-basique du sang. L'hème est un composé porphyrine contenant du fer divalent. Le fer possède six liaisons de coordination, dont quatre sont connectées à la structure cyclique de l'hémoglobine et sont dans le même plan. L’une des deux autres liaisons de coordination est connectée à la partie protéique et l’autre est connectée à l’oxygène. La globine contient quatre sous-unités (α2β2), chacune étant attachée à un groupe prothétique hème. Les séquences d'acides aminés de la chaîne α (contenant 141 résidus d'acides aminés) et de la chaîne β (contenant 146 résidus d'acides aminés) de l'hémoglobine humaine et de nombreux animaux ont été déterminées, et leurs structures quaternaires ont également été déterminées par analyse structurelle par diffraction des rayons X. Les mutations ponctuelles dans le gène de l’hémoglobine entraînent la production d’hémoglobine anormale. Des centaines d’hémoglobines anormales ont été découvertes, mais seule une petite fraction provoque des maladies, la plus courante et la mieux comprise étant l’anémie falciforme.