Polyphénol oxydase

En ce qui concerne la polyphénol oxydase, de nombreuses personnes ne savent peut-être pas ce que c'est. En fait, la polyphénol oxydase est une protéine, qui est généralement un catalyseur dans la transformation du thé. En général, la polyphénol oxydase se trouve également dans les fruits et les légumes. Plus la polyphénol oxydase est faible, mieux c'est pour la plante. La polyphénol oxydase est souvent utilisée comme catalyseur et convient aux fruits et légumes. Voici une introduction détaillée à la polyphénol oxydase.

La polyphénol oxydase et sa fonction dans les plantes

Dans les tissus végétaux (comme les pommes, les litchis, les épinards, les pommes de terre, les haricots, les feuilles de thé, les feuilles de mûrier, le tabac, etc.), la PPO se combine à la membrane du réticulum endoplasmique et est inactive à l'état naturel. Cependant, après homogénéisation ou lésion des tissus, la PPO est activée et devient active. Français Dans les tissus cellulaires des fruits et légumes, la localisation de la PPO varie en fonction du type, de la variété et de la maturité des matières premières. La majeure partie de l'activité PPO dans les feuilles vertes est présente dans les chloroplastes [7] ; presque toutes les parties subcellulaires des tubercules de pomme de terre contiennent de la PPO, et la teneur est approximativement la même que celle de la partie protéique [8] ; la PPO dans les feuilles de thé est divisée en état libre et état lié. Le premier est principalement présent dans la sève cellulaire et est une PPO soluble, tandis que le second est principalement présent dans les organites tels que les chloroplastes et les mitochondries, et est lié au système membranaire ou à d'autres parties spécifiques de ces organites et est insoluble [9]. Thanaraj S.N. (1990) a étudié les effets de l'activité PPO et de la teneur en polyphénols dans les pousses de thé sur la qualité du thé noir et a découvert qu'une forte activité PPO et une teneur élevée en polyphénols sont bénéfiques pour la qualité du thé noir, tandis que l'inverse est bénéfique pour la production de thé vert [10] ; dans les pommes fraîches, la polyphénol oxydase est presque entièrement présente dans les chloroplastes et les mitochondries. La spécificité du substrat du PPO préparé à partir de ces deux parties est légèrement différente[11]. Liu Gangang pense que le PPO n'est pas seulement présent dans les chloroplastes et les mitochondries des cellules, mais qu'il peut également être présent dans les parois cellulaires et affecter la fermentation. Le PPO sera affecté tant que les cellules seront légèrement endommagées. La polyphénol oxydase est une enzyme plastidiale. Certains chercheurs pensent que la polyphénol oxydase n'existerait que dans les plastides[12]. Les tissus dépourvus de plastides, comme les tubes criblés et les cellules criblées, ne contiennent pas de polyphénol oxydase. Cependant, les tissus dotés de plastides peuvent également être dépourvus de polyphénol oxydase, comme les feuilles des plantes C4. La polyphénol oxydase n’est pas nécessairement présente dans tous les tissus végétaux contenant des plastes, mais la polyphénol oxydase est définitivement présente dans les tissus végétaux contenant des plastes.

Avec le développement de la biologie moléculaire, les gènes de la polyphénol oxydase des tomates, des pommes, etc. ont été clonés. Zhao Dong et al. de l'Université du Zhejiang [12] ont cloné et comparé les séquences de la polyphénol oxydase du théier. À partir des gènes clonés de la polyphénol oxydase, nous pouvons voir qu'ils appartiennent tous à une famille de gènes, comptant jusqu'à 6 à 7 gènes. L'expression de ces gènes présente des différences temporelles et spatiales et une spécificité tissulaire (PPO est exprimé dans les tissus jeunes mais pas dans les tissus matures), indiquant que les gènes de la polyphénol oxydase jouent des rôles différents dans les plantes. Le brunissement des tissus végétaux supérieurs résulte principalement de l'action de la PPO, qui catalyse l'oxydation des polyphénols en quinones. Les quinones se polymérisent et réagissent avec les acides aminés des protéines intracellulaires, ce qui entraîne la précipitation de la mélanine.

Laccase microbienne

La laccase est l’enzyme possédant les substrats les plus larges parmi les trois principales classes de polyphénols oxydases. La laccase a été découverte pour la première fois par Yoshida en 1883 à partir de la sève de l'arbre à laque, et plus tard, on a découvert la laccase à partir d'un grand nombre de champignons. Les laccases proviennent de nombreuses sources avec des structures différentes, et les propriétés catalytiques des laccases de différentes sources varient considérablement. Même à partir de la même source, comme la même espèce de champignon de pourriture blanche, des composants de laccase ayant des propriétés différentes peuvent être sécrétés, notamment la capacité d'oxydation, le pH optimal, la spécificité du substrat, etc., de sorte que les effets d'oxydation catalytique sont également différents. L'ion cuivre dans la molécule de laccase est le centre actif de la réaction catalytique de la laccase et joue un rôle décisif dans le processus d'oxydation catalytique.

Parmi les champignons, les laccases sont principalement distribuées dans les Basidiomycètes, Polyporus, A-somycètes, Neurospora, Po-dospora et Aspergillus. Les champignons de pourriture blanche parmi les basidiomycètes sont actuellement la principale source de laccase. Givaudan et al. ont également isolé la laccase bactérienne d'Azospirillum lipoferum sur des racines de riz.

Huang Ganming et al. ont utilisé Trametes gallica comme bactérie de départ, ont traité ses basidiospores par mutagenèse ultraviolette, ont effectué un criblage primaire par la méthode de changement de couleur de la plaque PDA-RBBR et ont effectué un nouveau criblage en déterminant l'activité laccase du liquide de culture à l'aide de la méthode ABTS, et ont obtenu une souche mutante de laccase à haute production SAH-12.

Huang Jun et al. (2006) ont isolé une souche bactérienne avec une activité laccase du sol aux racines des arbres forestiers et ont identifié la bactérie comme appartenant au genre Klebsiella, la nommant Klebsiella sp-601. Il s’agit du premier rapport sur l’activité de la laccase chez les bactéries Klebsiella.