Méthodes d'interaction des protéines

Les protéines sont une substance extrêmement importante. Elles sont indispensables au processus de la vie. Les protéines sont décomposées en nutriments plus raffinés tels que les sucres par le système digestif de l'organisme, fournissant ainsi à l'organisme un apport continu d'énergie. Il existe de nombreux types de protéines et différentes protéines peuvent interagir entre elles. Voyons comment les protéines interagissent entre elles.

Les méthodes expérimentales pour étudier les interactions ADN-protéine comprennent principalement : a. une expérience de retard sur gel ; b. une expérience d'empreinte de DNase1 ; c. une expérience d'interférence de méthylation ; d. une expérience d'empreinte in vivo ; f. une expérience de pull-down. Les nouvelles technologies récemment utilisées pour étudier les interactions protéines/acides nucléiques comprennent : la technologie des aptamères d’acide nucléique, les méthodes bioinformatiques, la technologie des puces à protéines et la nanotechnologie.

Interactions des molécules protéiques :

1. Interaction des macromolécules biologiques : Trois conditions requises pour que les macromolécules biologiques exercent leurs fonctions physiologiques : la structure moléculaire, le mouvement et le changement moléculaires et l'interaction entre les molécules.

1. Liaisons non covalentes : liaisons ioniques, liaisons hydrogène, forces de van der Waals et liaisons hydrophobes. La transmission et l’utilisation de l’information dépendent largement de liaisons non covalentes faibles. Ils déterminent non seulement la structure tridimensionnelle des macromolécules biologiques, mais aussi la manière dont ces structures interagissent avec d’autres structures.

2. Caractéristiques de la force : liaison et dissociation moléculaires

2. Interaction protéine-protéine Mode structurel d'interaction entre protéines : l'interaction se produit par l'intermédiaire du motif, de l'élément ou du domaine de la protéine.

3. Interaction ADN-protéine : les liaisons chimiques entre les deux

1. Liaison hydrogène : la structure hélicoïdale des protéines ayant une fonction de reconnaissance interagit souvent avec le sillon principal de l'ADN.

2. Liaison hydrophobe : le groupe T-CH3 exposé à la source latérale du sillon principal est hydrophobe et peut interagir avec les chaînes latérales des résidus d'acides aminés hydrophobes.

3. Liaisons ioniques Les protéines sont également des macromolécules biologiques, dotées de liaisons hydrogène, de forces de van der Waals et de liaisons hydrophobes. L'existence de ces forces rend les protéines plus stables.